多肽是什么
肽(peptide)是α-氨基酸以肽键毗连在一起而形成的化合物，，，它也是卵白质水解的中心产品。。。。。与高分子聚合物差别，，，作为肽链基本构建的单体(monomer)是种种氨基酸残基，，，它们的侧链结构各不相同。。。。。因此肽不是高分子聚合物。。。。。与卵白质相比，，，肽的共价键形成的链结构与前者相同，，，但链长度及分子量远远小于前者。。。。。因此，，，肽不是卵白质。。。。。只管云云，，，肽与卵白质之间照旧保存许多相近的理化性子，，，如亲水性、极性、二级结构、易酶解、金属络合性等。。。。。从分子量巨细上很难在某个准确的数值上把肽与卵白质区别开。。。。。
一样平常肽中含有的氨基酸的数目为二到九时,可凭证肽中氨基酸的数目的差别,有多种差别的称呼：由两个氨基酸分子脱水缩合而成的化合物叫做二肽，，，同理类推尚有三肽、四肽、五肽等,一直到九肽。。。。。通常由10~100氨基酸分子脱水缩合而成的化合物叫多肽，，，它们的分子量低于10,000Da(Dalton，，，道尔顿)，，，能透过半透膜，，，不被三氯乙酸及硫酸铵所沉淀。。。。。也有文献把由2~10个氨基酸组成的肽称为寡肽(小分子肽);10~50个氨基酸组成的肽称为多肽;由50个以上的氨基酸组成的肽就称为卵白质,换言之,卵白质有时也被称为多肽。。。。。
多肽的结构
肽分子主要骨架结构是由[-氮原子-碳原子-碳原子-]重复串接而成。。。。。其中两个碳原子的化学状态又不相同，，，N原子右侧的为带侧链基(Gly除外)的α-C原子，，，N原子左侧的为酰唬；；鵆原子。。。。。除了Pro残基外，，，泛起在肽及卵白质分子中的其他十九种氨基酸残基上的N原子均带有一个H原子，，，后者作为H的供体可以与肽链上酰唬；；械腛原子(H的受体)形成氢键。。。。。除了含残基数较少的寡肽外，，，一样平常的肽分子中往往保存密度很高的氢键缔合结构，，，即肽的二级结构。。。。。这些结构由于H供体与受体的位置差别，，，又保存一些差别的形式。。。。。
α-螺旋(α-Helix)
卵白质中常见的二级结构，，，肽链主链绕设想的中心轴盘绕成螺旋状，，，一样平常都是右手螺旋结构，，，螺旋是靠链内氢键维持的。。。。。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端偏向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。。。。。在古典的右手α-螺旋结构中，，，螺距为0.54nm，，，每一圈含有3.6个氨基酸残基，，，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。。。。。
氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，，，并不加入螺旋的形成，，，但其巨细、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳固
β折叠(β-Sheet)
当肽链上一连保存许多疏水性残基(如Leu、He、Val、Met、Tyr、Trp、Phe、Ala)时，，，更容易在每个酰胺结构上爆发链间平行方法的氢键缔合。。。。。
从β-Sheet的结构上可以看出沿着肽键延伸的偏向主链两侧保存大宗的氢键。。。。。它们可使肽链之间牢牢地群集(aggregation)在一起。。。。。值得指出的是，，，当β-Sheet结构在整个主链二级结构中占的比例越大时，，，这个肽的消融性就越差。。。。。这种特征不但会造成合成肽时，，，反应保存难题，，，并且在体内还会引发特殊的生物学效果。。。。。最显着的实例就是疯牛病、帕金森病及AD(早晚年性痴呆)等的病理部位均含有大宗的不溶性卵白沉积，，，其中含有致密的β-Sheet结构。。。。。
β-转角(β-turn)
β-转角结构(β-turn)又称为β-弯曲(β-bend)、β-回折(β-reverse turn)、发夹结构(hairpin structure)和U型转折等。。。。。
与α-Helix及β-Sheet结构中保存大宗氢键差别的是，，，肽键中心有时保存相邻的三个残基由一个氢键形成的十元环结构，，，由此结构延伸出的N端主链及C端主链险些沿统一偏向平行睁开。。。。。这种含三个残基的十元环就是β-turn结构。。。。。别的，，，尚有两个残基加入的相当于七元环的r-turn结构。。。。。但这种结构中的H键缔合强度较弱。。。。。β-turn处在肽键的U形拐弯的地方，，，很容易与体内卵白受体靠近。。。。。现实上，，，可引发许多生物活性效应的配基与受体如与底物、激素与靶点、抗原与抗体的连系往往是由β-turn结构的加入而完成的。。。。。因此许多新药研究也是基于β-turn的结构与功效而设计的。。。。。
无序卷曲(random coil)
在肽链的序列结构中，，，若是没有可形成氢键缔合的一级结构就不会引发α-helix、β-sheet及β-turn等二级结构。。。。。这种肽分子的主链就会处于无纪律、松散状态，，，称之为无序卷曲。。。。。这种结构与情形中的溶剂分子接触最充分，，，因而消融性很好。。。。。具有无序卷曲链的肽化合物不但很容易组装合成，，，并且在机体内也易于转运。。。。。已有的研究批注，，，肽链中若是较多地保存Pro、Gly、Asn、Ser、Asp、Thr等残基，，，它们往往滋扰规则的氢键缔合而泛起无序卷曲状态。。。。。因此在结构设计中合理地引入这类残基，，，可能会改善中心体及终产品的消融性。。。。。